거미는 거미줄을 어떻게 만들까

거미는 거미줄을 어떻게 만들까?

수백만 년에 걸쳐 진화한 생체 재료는 종종 그 특성에서 인간이 만든 재료를 능가한다. 거미줄은 거의 전적으로 큰 단백질로 구성된 뛰어난 섬유질 생체 재료 중 하나이다. 실크 섬유는 강철에 버금가는 인장 강도를 가지고 있으며, 일부 실크 섬유는 중량 대 중량 기준으로 고무와 거의 같은 탄성을 가지고 있습니다. 이 두 가지 특성을 결합할 때, 비단은 나일론이나 케블라와 같은 합성 섬유보다 두세 배나 되는 인성을 드러낸다. 거미줄은 또한 항균성, 저자극성, 그리고 완전히 생분해성입니다. 이 논문은 특징적인 고도로 반복적인 거미줄 거미줄 거미줄 거미줄의 구조-기능 관계와 용액에서 섬유로의 형태 변환에 초점을 맞춘다. 그러한 지식은 거미줄의 본질적인 특성을 이해하고 실크 단백질의 정교한 조립 과정에 대한 통찰력을 얻는 데 매우 중요하다. 이 검토는 새로운 제품의 기초로서 거미줄 단백질의 재조합 생산과 그들의 독특한 고분자 물질로의 조립에 대한 최근의 진전을 추가로 설명한다. 거미줄은 수천 년 동안 인간의 관심을 끌었는데, 대부분 그것의 질기고 연성 때문이기도 하지만 또한 거미줄은 염증과 알레르기 반응을 일으키지 않는 것 같기 때문이다. 따라서 거미줄은 사냥과 낚시뿐만 아니라 붕대에도 사용되었다. 자연에서, 거미들은 거미줄을 거미줄, 먹잇감의 포장, 자손의 보호, 포식자로부터 안전하게 탈출하는 생명줄과 같은 여러 용도로 사용한다. 거미들 사이에서 거미줄의 다양한 용도는 누에고치를 만들기 위해 종종 그들의 실을 사용하는 곤충들 사이에서보다 훨씬 더 크다. [비행 중 먹잇감 잡기] 현재 34,000종 이상의 거미들이 알려져 있으며, 그 중 약 50%는 먹이를 잡기 위해 거미줄을 사용한다. 게다가, 130개 이상의 다른 모양의 거미줄이 알려져 있습니다. 가장 많이 연구된 거미줄 중에는 유럽의 정원거미인 아라네우스 종려나무에 대해 보여지는 몇 가지 다른 종류의 거미줄로 구성된 소위 거미줄이라고 불리는 거미줄이 있다. 거미줄의 뼈대와 반지름은 강하고 다소 단단한 비단으로 만들어진다. 기본 단백질(일반적으로 두 가지 다른 유형)은 주요 앰풀레이트 선에서 생성되며, 따라서 이러한 단백질로 만들어진 실크 섬유는 MA 실크라고 불린다. 이 실크는 거미들이 포식자로부터 도망칠 수 있는 생명줄(또는 밧줄로 묶는 실)로 더 많이 사용되기 때문에 거미줄은 항상 끌려다닌다. 거미줄의 포획 나선은 거미줄의 편모(깃발)샘에서 생성되는 한 종류의 단백질 섬유로만 구성된다. 깃발 비단은 매우 탄력적이며(최대 300%) 먹이의 충격 에너지를 완벽하게 발산한다. 예를 들어, 몸무게가 120 mg이고 최대 비행속도가 약 3.1 m/s인 전형적인 꿀벌은 운동에너지 약 0.55 mJ의 거미줄에 충돌한다. 이 실들의 엄청난 회복력은 때때로 거미 자체보다 더 큰 먹이를 잡고 붙잡는데 매우 중요합니다. MA와 깃발 거미 외에 거미줄이나 직조 거미는 거미줄을 만들기 위해 두 개의 실을 더 사용한다. 작은 앰플레이트 선에서 생성된 단백질로 만들어진 실크 섬유는 보조 나선형을 만드는데 사용된다. 이 임시 완화곡선은 웹 본문을 안정시키고 캡처 완화곡선을 위한 템플릿을 제공합니다. Flag와 MA 실크 사이의 연결부(웹 비계 연결부)와 웹 프레임을 기질에 부착하는 것(나무, 덤불, 석조 등)은 피리샘에서 생성된 단백질로 구성된 정교한 실크 시멘트로 만들어집니다. 중요한 것은, 깃발 비단은 끈적이지 않다는 것이다. 먹잇감을 거미줄에 보관하기 위해 포획 나사산 주위에 접착제를 추가로 붙인다. 진화적으로 첫 번째 접착제는 거미 뒷다리의 빗 같은 장치인 크리벨라에 의해 최대한의 표면적을 얻기 위해 해킹된 특별한 실크 섬유였다. 크리벨레이트 실크의 접착 특성은 주로 도마뱀붙이 발의 접착 원리와 유사한 거대한 표면적에 의해 제공되는 큰 양의 반데르발스 힘에 기초한다. 비록 훌륭한 접착제이지만, 실크의 해킹은 엄청난 시간과 에너지를 소비한다. 따라서, 또 다른 종류의 거미인 에크리벨레이트 거미들은 다른 접착 전략을 개발했습니다. 거미줄은 거미줄에서 생성되는 유기 분자, 소금, 지방산 및 작은 당단백질을 포함하는 끈적끈적한 수성층으로 덮여 있다. 최근에는 습식 접착제에도 금속 킬레이터의 기능을 하는 것으로 생각되는 작은 펩타이드가 포함되어 있는 것이 제안되었다. 금속 이온의 존재는 거미줄을 보호하거나 난자 발생을 막는 데 중요한 실크 실의 미생물 성장을 억제하는 데 기여할 수 있다. 습식 접착제는 (크리벨레이트 시스템에 비해) 더 에너지 효율적이며, 따라서 오늘날 대부분의 거미들이 사용한다. [거미실크의 구조] [1차 구조] 거미줄은 주로 글리신이나 알라닌과 같은 다량의 비극성 및 소수성 아미노산을 가지고 있는 단백질로 구성되어 있지만, 예를 들어 트립토판이 없거나 매우 적은 단백질로 구성되어 있다. 일반적인 세포 효소와 비교했을 때, 실크 단백질은 상당히 비정상적인 아미노산 조성을 나타낸다. 또한 거미줄 단백질은 특히 큰 핵심 영역에서 매우 반복적인 아미노산 서열을 포함한다. 반복 서열은 종종 전체 거미줄 단백질의 90% 이상을 차지하며, 약 10~50개의 아미노산으로 구성된 짧은 폴리펩타이드 스트레칭으로 구성된다. 이러한 모티브는 하나의 개별 단백질 내에서 백 번 이상 반복될 수 있다. 따라서 각 폴리펩타이드 반복은 거미줄 실의 뛰어난 기계적 특성을 야기하는 뚜렷한 기능적 특징을 가지고 있다. MA 및 플래그 실크는 최대 4개의 전형적인 올리고펩타이드 모티브를 포함하고 있으며, 이는 [I](GA)n/(A)n, [II] GPGGX/GPGQQ, [III] GGX(X = A, S 또는 Y) 및 [IV] "스페이서" 시퀀스로 아미노산을 포함한다. 구조 분석 결과, (GA)n/(A)n 염기서열을 갖는 올리고펩타이드들은 용액에서 α-나선을 형성하고, 조립된 섬유에서 β-시트 구조를 형성하는 경향이 있는 것으로 밝혀졌다. GPGGX/GPGQQ 및 GGX 서열로 올리고펩타이드에 의해 획득된 구조는 아직 확인되지 않았다. 몇몇 연구들은 이 영역들이 비정질 고무와 같은 구조를 채택한다고 기술하고 있는 반면, 다른 연구들은 31-나선 구조의 형성을 제안한다. 일반적으로 GPGGX와 GGX 모티브가 풍부한 편모양의 실크는 β-턴 구조로 접히는 것이 바람직하며, 쌓을 때 오른손의 β-나선형 나선이 된다. 반복적인 핵심 영역 이외에, 비반복적인 영역은 단백질의 말단에 위치한다. 단백질의 이러한 비반복적인 말단 도메인은 거미줄 단백질을 섬유로 조립하는 데 중요하다. 이 영역은 약 100-200개의 아미노산으로 구성되며, 용액에서 반복적인 코어와 대조적으로 잘 정의된 2차 및 3차 구조를 보여준다. 보존된 시스테인 잔기로 인해, 이러한 도메인은 분자간 이황화 결합을 형성할 수 있고, 따라서 산화 조건에서 이량체와 다량체를 안정화시킬 수 있다. 따라서 이러한 도메인은 실크 단백질의 조립을 시작하고 특정하는 것으로 생각된다. 서로 다른 비단 및 거미의 여러 카르복시 말단 비반복 배열이 확인되었으며, 이러한 도메인들 사이의 높은 서열 상동성이 밝혀졌다. 그러나, 두 말단을 모두 덮는 네필라 클라비프에서 나온 플래그 실크 단백질의 전체 길이 배열은 지금까지 단 한 개만이 확인되었다. 게다가, 최근에 와서야 흑과부거미에서 나온 MA 비단의 첫 전체 길이 배열이 보고되었다. 플래그 실크 유전자와는 대조적으로, 분석된 MA 실크 유전자는 비정상적으로 큰 엑손(>9,000 bp의 부호화 서열) 대신 인트론이 부족하다. 큰 엑손은 진화 중 유전자 복제 과정의 결과일 수 있다. 또한, 인트론이 짧은 유전자는 일반적으로 인트론이 큰 유전자보다 발현률이 높으며, 거미줄은 거미의 일생 동안 고도로 발현된다. 거미줄 단백질의 1차 구조는 핵심 영역에 친수성 블록과 소수성 블록이 번갈아 있는 특정 소수성 패턴을 보여준다. 이러한 양친매성 조성은 계면활성제나 생물학적 막을 연상시키며, 거미줄의 경우 방적 과정에서 상분리에 매우 중요한 것으로 생각된다. 또한, 특이한 양친매성 패턴은 나사산을 조립하는 동안 중간 구조로 가정된 미셀의 형성을 담당할 수 있다. [4차 구조와 단백질 안정성.] 비단샘에서 분비된 후에, 비단 단백질은 수용액 속에 있고 상당한 2차 또는 3차 구조가 없다. 그러나 특히 반복적인 핵심 영역에서, 긴 반복 서열은 방적관을 통과할 때 인접 도메인과 단백질 사이의 약하지만 수많은 분자 내 및 분자 간 상호 작용을 허용한다. 이러한 상호작용은 2차, 3차, 4차 구조의 형성을 초래한다. MA 실크 실의 최종 구조에 대한 뢴트겐 회절 분석을 통해 전자 밀도가 낮은 영역에 내장된 전자 밀도가 높은 영역을 확인할 수 있었다. 이러한 구조의 가정된 모델에서, 높은 전자 밀도 영역은 높은 β-시트 함량을 갖는 결정성 하위 구조를 포함한다. 이러한 하부 구조물은 실의 기계적 강도를 담당하는 것으로 생각된다. 실크의 탄성은 전자 밀도가 낮은 영역을 기반으로 하며, 2차 또는 초 2차 구조의 요소가 거의 정의되지 않은 비정질 구조를 특징으로 한다. 이러한 배열은 단백질 하이드로겔의 배열과 매우 유사하다. 인장 로딩 시 하이드로겔 유사 영역이 부분적으로 변형되어 나사산의 탄성과 유연성에 기여할 수 있습니다. 다른 종류의 실크는 서로 다른 구조적 분포(예: 결정체와 하이드로겔 부분의 다른 구성)를 드러낸다. 거미줄의 골격을 구성하는 데 사용되는 MA 비단은 결정질(α-시트) 구조를 많이 포함하고 있다. 이와는 대조적으로, 훨씬 더 유연한 플래그 실크는 거의 전적으로 무정형의 하이드로겔과 같은 영역으로 구성되어 있다. 따라서, 개별 거미줄 단백질의 구조와 기능 사이의 상관관계가 명백해진다. 그러나 앞으로는 개별 거미줄 단백질의 구조-기능 관계를 특성화하기 위해 보다 상세한 분석이 필요하다.